Nauka

Co to jest: małe, żre plastik i nie stworzyła tego natura?

Jakub Szczęsny
Co to jest: małe, żre plastik i nie stworzyła tego natura?
1

Mogę podpowiedzieć: nie stworzyła tego natura, a sztuczna inteligencja. Nie jest ona elementem żadnej ze znanej mi natury: chyba że rozpatrujemy dzieła naszej cywilizacji za coś, co spełnia to założenie: wszak to my jesteśmy naturą. I wszystko, co stworzymy - też. I to, czego dokonały nasze dzieła - również. Kolejna podpowiedź: niekoniecznie żre - rozkłada. Chemicy pewnie już trafią.

Jest to enzym, a nazywa się PETaza. Udoskonalono go za pomocą algorytmu uczenia maszynowego - w takich warunkach depolimeryzacja politereftalan etylenu (czyli PET: weź butelkę z plastiku i najpewniej ona będzie się z niego składać) następuje dwukrotnie szybciej niż w przypadku najlepszego obecnie znanego enzymu, który pożera plastik. Ha, bo takich jest więcej. Wystarczyło zamienić pewne aminokwasy, aby zwiększyć efektywność przy niższej temperaturze w której odbywa się proces.

Ale tutaj odrobinę uprościłem: bo PETaza już istniała wcześniej. To właśnie ona - jak napisałem - została udoskonalona w ramach inżynierii białek. Celem była stabilność w wyższych temperaturach i większa aktywność katalityczna. Badacze z University of Texas (albo jak kto woli: Uniwersytetu Teksańskiego, ale to mi z jakiegoś powodu źle brzmi) opracowali enzym, który jest w stanie wsuwać do woli - jak udowodniono - 51 typów pojemników PET: w tym kubły użytkowe i butelki właśnie. Algorytm podpowiedział im jednak, które białka zamienić aby uzyskać jak najlepsze rezultaty. Najpierw sieć neuronowa otrzymała wsad w postaci 19 tysięcy białek o podobnym rozmiarze jednak różnych właściwościach. Następnie, zostało sprawdzone to czy pasują one strukturalnie do reszty "rusztowania". Jest to o tyle istotne, że odpowiednie dopasowanie pod tym kątem gwarantuje wyższą stabilność.

Petaza ma 290 aminokwasów - sprawdzenie wszystkiego byłoby bardzo trudne - bezpośrednie otoczenie białek musi być dobrze dobrane by jednocześnie enzym dobrze zajadał plastik i był odpowiednio stabilny w niższych temperaturach. Uczeni twierdzą, że wraz z uzyskiwaniem coraz większej "siły" uczenia maszynowego - będzie możliwe opracowywanie coraz lepszych enzymów: uzyskując złoty środek między aktywnością i stabilnością. Bo rzecz jasna - to jeszcze nie koniec badań.

Możliwych kombinacji były miliony - badacze z obliczeń programów wybrali trzy sugerowane zamiany aminokwasów. Połączono to z dwiema modyfikacjami białkowymi podczas prac nad "udoskonaloną PET-azą". I tak, w 50 stopniach Celsjusza, ów enzym dokonuje hydrolizy małej próbki pojemnika na żywność szybciej niż rozwiązania opracowane wcześniej - i to robiące to w 70 stopniach. Tacka na ciasto została zdepolimeryzowana w 48 godzin. Co więcej: z produktów tego procesu można było stworzyć inny plastikowy element. To może wydawać się śmieszne, ale zespół postanowił zrobić doświadczenie inne od wszystkich - zazwyczaj prowadzone są próby na folii PET. A tutaj wykorzystano rzeczy... z supermarketu. Tak, jakby to robił domorosły chemik.

Nie jest to jednak (na razie) metoda używana na wielką skalę. Obecnie robi się to inaczej

Jak wykonuje się recykling? Obecnie po prostu topi się plastik, a następnie go formuje ponownie. Tyle, że z każdym takim cyklem, powoli traci on swoje właściwości: nie da się tego robić bez przerwy. Badacze uważają, że w taki sposób można rozkładać bardziej zróżnicowane odpady plastikowe przy użyciu enzymów: dotychczas właśnie to było przeszkodą. Obecnie - ze względu na ów wymóg - po prostu pakuje się wszystko co plastikowe do stopienia i ponownego uformowania. Jednak to na razie tylko teoria i warto by było ją sprawdzić w praktyce.

Niemniej, każde takie odkrycie przybliża nas do tego, aby nasz świat był odrobinę mniej zanieczyszczonym miejscem.

Hej, jesteśmy na Google News - Obserwuj to, co ważne w techu